Индивидуальные свойства аминокислот, входящих в состав белков, определяются характером боковых радикалов, или R-групп, входящих в состав их молекулы. На физико-химических свойствах боковых радикалов основана современная классификация аминокислот, в соответствии с которой различают аминокислоты с полярными и неполярными радикалами. Неполярные радикалы представляют собой алифатические или ароматические углеводородные цепи с равномерным распределением электронной плотности. Неполярные радикалы не способны взаимодействовать с молекулами воды, и поэтому также называются гидрофобными. Зато они они легко взаимодействуют с другими такими же аминокислотными радикалами и молекулами неполярных растворителей. Полярные радикалы, наоборот, содержат функциональные группы, содержащие электроотрицательные атомы кислорода, азота, серы, что вызывает неравномерное распределение электронной плотности в радикале. В свою очередь, полярные радикалы в водной среде при pH 7.0 могут принимать анионную или катионную форму или оставаться электронейтральными. Все полярные радикалы способны образовывать водородные связи между собой, а также с молекулами воды и поэтому называются гидрофильными.
На рисунке представлено распределение боковых радикалов 20 белковых аминокислот по различным группам в зависимости от полярности и заряда. Аминокислоты соединены пептидными связями -CO-NH- в циклический полипептид, снаружи от остова которого показаны боковые радикалы, подобно лепесткам ромашки.
Знание свойств боковых радикалов аминокислот позволяет предсказать растворимость пептидов в воде и органических растворителях, их поведение при электрофорезе и хроматографии, способность образовывать нековалентные связи, стабилизирующие пространственную структуру белков, а также объяснить природу взаимодействия активных центров белков с различными лигандами, которая лежит в основе функционирования любого белка.
Этот комментарий был удален администратором блога.
ОтветитьУдалить